臨床生物化學/血漿蛋白質的理化性質、功能與臨床意義
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（一）前白蛋白
前白蛋白（prealbumin,PA），分子量5.4萬，由肝細胞合成，在電泳分離時，常顯示在白蛋白的前方，其半壽期很短，僅約12小時。因此，測定其在血漿中的濃度對於了解蛋白質在營養不良和肝功能不全，比之白蛋白和轉鐵蛋白具有更高的敏感性。PA除了作為組織修補的材料外，還可視作一種運載蛋白，可結合T4與T3，而對T3的親和力更大。PA與視黃醇結合蛋白形成複合物，具有運載維生素A的作用。在急性炎症、惡性腫瘤、肝硬化或腎炎時其血濃度下降。
（二）白蛋白
白蛋白（albumin,Alb）系由肝實質細胞合成，在血漿中的半壽期約為15-19天，是血漿中含量最多的蛋白質，占血漿總蛋白的40%-60%。其合成率雖然受食物中蛋白質含量的影響，但主要受血漿中白蛋白水平調節，在肝細胞中沒有儲存，在所有細胞外液中都含有微量的白蛋白。關於白蛋白在腎小球中的濾過情況，一般認為在正常情況下其量甚微，約為血漿中白蛋白的0.04%，按此計算每天從腎小球濾過液中排出的白蛋白即可達3.6g，為終尿中蛋白質排出量的30-40倍，可見濾過液中多數白蛋白是可被腎小管重新吸收的。有實驗證實白蛋白在近曲小管中吸收，在小管細胞中被溶酶體中的水解酶降解為小分子片段而進入血循環。白蛋白可以在不同組織中被細胞內吞而攝取，其胺基酸可被用為組織修補。
白蛋白的分子結構已於1975年闡明，為含585個胺基酸殘基的單鏈多肽，分子量為66458，分子中含17個硫鍵，不含有糖的組分。在體液pH7.4的環境中，白蛋白為負離子，每分子可以帶有200個以上負電荷。它是血漿中很主要的載體，許多水溶性差的物質可以通過與白蛋白的結合而被運輸。這些物質包括膽紅素、長鏈脂肪酸（每分子可以結合4-6個分子）、膽汁酸鹽、前列腺素、類固醇激素、金屬離子（如Cu2+、Ni2+、Ca2+）藥物（如阿司匹林、青黴素等）。
具有活性的激素或藥物當與白蛋白結合時，可以不表現其活性，而視為其儲存形式，由於這種結合的可逆性和處於動態平衡，因此在調節這些激素和藥物的代謝上，具有重要意義。
血漿白蛋白另一重要功能是纖維血漿的膠體滲透壓，並具有相當的緩衝酸與鹼的能力。
臨床意義：
1．血漿白蛋白濃度可以受飲食中蛋白質攝入量影響，在一定程度上可以作為個體營養狀態的評價指標。
2．在血漿白蛋白濃度明顯下降的情況下，可以影響許多配體在血循環中的存在形式，包括內源性的代謝物(Ca2+、脂肪酸)、激素和外源性的藥物。在同樣血濃度下，由於白蛋白的含量降低，其結合部分減少，而游離部分相對增加，這些游離狀態的配體一方面更易作用於細胞受體而發揮其活性作用，一方面也更易被代謝分解，或由於其分子小而經腎排泄。
3．血漿白蛋白的增高較少見，在嚴重失水時，對監測血濃縮有診斷意義。
（1）由於白蛋白的合成降低：常見於急性或慢性肝疾病，但由於白蛋白的半壽期較長，因此，在部分急性肝病患者，血漿白蛋白的濃度降低可以表現不明顯。
（2）由於營養不良或吸收不良。
（3）遺傳性缺陷：無白蛋白血症是極少見的一種代謝性缺損，血漿白蛋白含量常低於1g/L。但可以沒有症状（如水腫），可能部分由於血管中球蛋白含量代償性升高。
（4）由於組織損傷（外科手術或創傷）或炎症（感染性疾病）引起的白蛋白分解代謝增加。
（5）白蛋白的異常丟失：由於腎病症候群、慢性腎小球腎炎、糖尿病、系統性紅斑狼瘡等而有白蛋白由尿中損失，有時每天可以由尿中排出蛋白達5g以上，超過肝的代償能力。在潰瘍性結腸炎及其它腸管炎症或腫瘤時也可由腸管損失一定量的蛋白質。在燒傷及滲出性皮炎可從皮膚喪失大量蛋白質。
（6）白蛋白的分布異常：如門靜脈高壓引起的腹水中有大量蛋白質，是從血管內滲漏入腹腔。
5．已發現有20多種以上白蛋白的遺傳性變異。這些個體可以不表現病症，在電泳分析時血漿蛋白質的白蛋白區帶可以出現2條或1條寬頻，有人稱之為雙蛋白血症。當某些藥物大量應用（如青黴素大劑量注射使血濃度增高時）而與白蛋白結合時，也可使白蛋白出現異常區帶。
目前關於血漿或血清白蛋白的測定，最常使用的方法是利用其與某些染料如溴甲酚綠（bromcresolgreen,BCG）或溴甲酚紫）（bromcresolpurple,BCP）特異性的結合能力而加以定量。在pH4.2的條件下，BCG可與白蛋白定量地、特異地結合，而不受血漿中其它球蛋白的干擾。結合後的複合物在628nm有特殊吸收峰，而可與游離的染料相區別，這一吸收峰一般不受血漿中可能存在的其它化合物（如膽紅素、血紅素等）的影響，測定時應控制染料的濃度、反應的pH和時間。這是很實用的方法。一般用血漿量為20μl，在白蛋白10-60g/L濃度範圍內呈良好線性關係、批內C.V值<3%，正常成人參考值為35-50g/L，在直立姿勢采血，由於血濃縮其值可略高3g/L。
（三）α1-抗胰蛋白酶
α-抗胰蛋白酶（α1-antitrypsin,α1AT或AAT），是具有蛋白酶抑制作用的一種急性時相反應蛋白，分子量為5.5萬，P1值4.8，含有10%-12%糖。在醋酸纖維薄膜或瓊脂糖電泳中泳動於α1區帶，是這一區帶的主要組分。區帶中的另2個主要組分；α1-酸性糖蛋白含糖量特別高，α1-脂蛋白含脂類特別高，因此蛋白質的染色都很淺。作為蛋白酶的抑制物，它不僅作用於胰蛋白酶，同時也作用於糜蛋白酶、尿激酶、腎素、膠原酶、彈性蛋白酶、纖溶酶和凝血酶等。AAT占血清中抑制蛋白酶活力的90%左右。AAT的抑制作用有明顯的pH依賴性，最大活力處於中性和弱鹼性，當pH4.5時活性基本喪失，這一特點具有重要的生理意義。
一般認為AAT的主要功能是對抗由多形核白細胞吞噬作用時釋放的溶酶體蛋白水解酶。由於AAT的分子量較小，它可透過毛細血管進入組織液與蛋白水解酶結合而又回到血管內，AAT結合的蛋白酶複合物並有可能轉移到α2-巨球蛋白分子上，經血循環轉運而在單核吞噬細胞系統中被降低、消失。
AAT具有多種遺傳分型，利用不同pH的緩衝劑和電泳支持物，迄今已分離鑒定有33種等位基因（allotypes），其中最多見的是PiMM型（為M型蛋白抑制物的純合子體）占人群的90%以上，另外還有兩種蛋白稱為Z型和S型，可表現為以下遺傳分型：PiZZ、PiSS、PiSZ、PiMZ、PiMS，S型蛋白與M蛋白之間的胺基酸殘基僅有一個差異。對蛋白酶的抑制作用主要限於血循環中M型蛋白的濃度。以MM型的蛋白酶抑制能力為100%相比，ZZ型的相對活力僅為15%、SS為60%、MZ為57%、MS為80%，其它則無活性。
臨床意義：低血漿AAT可以發現於胎兒呼吸窘迫症候群。AAT缺陷（ZZ型、SS型甚至MS表現型）常伴有早年（20-30歲）出現的肺氣腫，由於吸入塵埃和細菌引起肺部多形核白細胞的吞噬活躍，引起溶酶體彈性蛋白酶釋放，當M型AAT蛋白缺乏時，蛋白水解酶過度地作用於肺泡壁的彈性纖維而導致肺氣腫的發生。AAT的缺陷，特別是ZZ表現型可引起肝細胞的損害而致肝硬化，機制未明。常用測定方法，一種是基於胰蛋白酶的抑制能力（trypsininhibitorycapacity），但目前已有免疫化學方法，供應M蛋白AAT的試劑盒來測定。正常參考值為新生兒1450-2700mg/L、成人780-2000mg/L。如果排除急性時相反應的存在，正常人血漿濃度<500mg/L提示可能存在變異的表現型，可進一步通過等電聚焦或澱粉膠電泳證實。
（四）α1-酸性糖蛋白
α-酸性糖蛋白（α1-acidglycoproteinTimes New Roman，AAG，早期稱之為乳清類粘蛋白）分子量近4萬，含糖約45%，pI為2.7-3.5，包括等分子的已糖、已糖胺和唾液酸。
AAG是主要的急性時相反應蛋白，在急性炎症時增高，顯然與免疫防禦功能有關，但詳細機制尚待闡明。早期工作認為肝是合成α1-糖蛋白的唯一器官，近年有證據認為某些腫瘤組織亦可以合成。分解代謝首先經過唾液酸的分子降解而後蛋白質部分很快在肝中消失。AAG可以結合利多卡因和普萘洛爾（心得安），在急性心肌梗死時AAG作為一種急性時相反應蛋白可以升高，而干擾藥物劑量的有效濃度。
臨床意義：AAG的測定目前主要作為急性時相反應的指標，在風濕病、惡性腫瘤及心肌梗死患者亦常增高，在營養不良、嚴重肝損害等情況下降低。測定方法：使用AAG的抗體製成免疫化學試劑盒，可設計成免疫擴散或濁度法檢測。正常參考值為500-1500mg/L，亦可採用過氯酸和磷鎢酸分級沉澱AAG後，測定蛋白質或含糖量來計算之。
（五）甲胎蛋白
正常情況下甲胎蛋白（α-fetoprotein,αFP或AFP）主要在胎兒肝中合成，分子量6.9萬，在胎兒13周AFP占血漿蛋白總量的1/3。在妊娠30周達最高峰，以後逐漸下降，出生時血漿中濃度為高峰期的1%左右，約40mg/L，在周歲時接近成人水平（低於30μmg/L）。
臨床意義：在產婦羊水或母體血漿中AFP可用於胎兒產前監測。如在神經管缺損、脊柱裂、無腦兒等時，AFP可由開放的神經管進入羊水而導致其在羊水中含量顯著升高。胎兒在宮腔內死亡、畸胎瘤等先天缺陷亦可有羊水中AFP增高。AFP可經羊水部分進入母體血循環。在85%脊柱裂及無腦兒的母體，血漿AFP在妊娠16-18周可見升高而有診斷價值，但必須與臨床經驗結合，以免出現假陽性的錯誤。
在成人，AFP可以在大約80%的肝癌患者血清中升高，在生殖細胞腫瘤出現AFP陽性率為50%。在其它腸胃管腫瘤如胰腺癌或肺癌及肝硬化等患者亦可出現不同程度的升高。
測定方法：根據不同標本可選用不同方法。羊水可採用免疫擴散或火箭電泳法。一般放射免疫測定標本需先加以稀釋。注意避免胎兒血（AFP濃度比羊水高200倍）的污染。血漿標本可採用放射免疫或酶標免疫法測定。反向免疫電泳亦用於對肝病患者的篩選試驗。在B型肝炎流行區，AFP的普查可用以早期篩選肝癌。血清正常參考值，健康成人<30μg/L（或30ng/ml），新生兒<50mg/L，妊娠母體20周20-100μg/L，羊水（20周妊娠）5-25mg/L。
（六）結合珠蛋白
結合珠蛋白（haptoglobin，Hp）在血漿中與游離的血紅蛋白結合，是一種急性時相反應蛋白。在CAM電泳及瓊脂糖凝膠電泳中位於α2區帶。分子中有兩對肽鏈（α與β鏈）形成α2β2四聚體。α鏈有α1及α2兩種。而α1又發現有α1F及α1S兩種遺傳變異體（F表示電泳遷移率相對為fast，S表示slow，兩種變異體的多肽鏈只有一個胺基酸的殘基組成不同），由於α1F、α1S、α2三種等位基因編碼形成αβ聚合體，因此個體之間可有多種遺傳表現型（表2-3）。不同個體，由遺傳獲得的特徵基因型決定了血漿中Hp的性質，這就是所謂基因多形性（polymorphism）的表現。還有一些血漿蛋白質也表現有相似的遺傳變異，如β脂蛋白、α1AT、IgG等，Hp在遺傳研究上是頗為引起興趣的課題。
表2-3 結合珠蛋白的幾種遺傳表現型
| 表現型 | 亞單位的結構 | 備註 |
| Hp1-1 | (α1F)2β2α1Fα1Sβ2（α1S）2β2 | 分子量約為8萬，α鏈含胺基酸殘基83個，β鏈含胺基酸殘基245個 |
| Hp2-1 | （α1Sα2β2）n(α1Fα2β2)n | 分子量為12萬-20萬的聚合體，由於n不同，可以在電泳中出現多條帶 |
| Hp2-2 | （α2β）nn=3-8 | 分子量為16萬-40萬，由於n不同，可在電泳中出現多條帶 |
Hp的主要功能是能與紅細胞中釋出的自由形式存在的血紅蛋白結合，每分子Hp可以結合兩分子的Hp。結合是不可逆的，一旦結合後，複合物在幾分鐘之內轉運到肝，肝細胞上有特異受體，可十分有效地結合Hp-Hb複合物進入肝細胞而被降解，胺基酸和鐵可被機體再利用。因此Hp可以防止Hb從腎丟失而為機體有效地保留鐵。在一次急性血管內溶血時血循環中的Hp可以結合3g以上的Hb。Hp在溶血後含量急劇降低，Hp與Hb結合後不能重新被利用，但急性溶血後其在血漿中的濃度一般在一周內即可由再生而恢復。
臨床意義：正常參考值範圍較寬，因此一次測定的價值不大，連續觀察可用於監測急性時相反應和溶血是否處於進行狀態。
急性時相反應中血漿Hp增加，當燒傷和腎病症候群引起大量白蛋白丟失的情況下亦可增加，血管內溶血如溶血性貧血、輸血反應、瘧疾時Hp含量明顯下降。此外，在嚴重肝病患者Hp的合成降低。在新生兒期只有成人的10%-20%（50-480mg/L），6個月後肝成熟，血漿Hp即達成人水平（300-2150mg/L）。
（七）α2-巨球蛋白
α2巨球蛋白（α2-macroglobulin,α2MG或AMG）是血漿中分子量最大的蛋白質。分子量約為65.2萬-80萬，含糖量約8%，由4個亞單位組成。它與淋巴網狀系統細胞的發育和功能有密切聯繫（雖然確切的機制尚未明確）。
α2MG最突出的特性是能與多種分子和離子結合。特別是它能與不少蛋白水解酶結合而影響這些酶的活性。如與許多肽鏈內切酶（包括絲氨酸、巰基、羧基蛋白水解酶和一些金屬蛋白水解酶）的結合。這些蛋白水解酶有纖維蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及組織蛋白酶D等。研究表明，α2MG與蛋白水解酶相互作用可使α2MG的分子構象發生變化，當酶處於複合物狀態時，酶的活性部位沒有失活，但不容易作用於大分子底物，若底物為分子量小的蛋白質，即使有其它抗蛋白酶的存在，也能被α2MG-蛋白酶複合物所催化而水解。這樣，α2MG起到有選擇地保護某些蛋白酶活性的作用，這在免疫反應中可能具有重要意義。
α2MG是由肝細胞與單核吞噬細胞系統中合成，半壽期約5天，但當與蛋白水解酶結合成為複合物後其清除率加速。
在低白蛋白血症時，α2MG含量可增高，可能系一種代償機制以保持血漿膠體滲透壓。妊娠期及口服避孕藥時血濃度增高。機制不明。可採用免疫化學法測定，正常成人參考值為1500-3500μg/L。
（八）銅藍蛋白
銅藍蛋白（ceruloplasmin,CER）是一種含銅的α2糖蛋白，分子量約為12萬-16萬，不易純化。目前所知為一個單鏈多肽，每分子含6-7個銅原子，由於含銅而呈藍色，含糖約10%，末端唾液酸與多肽鏈連接，具有遺傳上的基因多形性。
CER具有氧化酶的活性，對多酚及多胺類底物有催化其氧化的能力。最近研究認為CER可催化Fe2+氧化為Fe3+。對於CER是否是銅的載體存在不同看法。血清中銅的含量雖有95%以非擴散狀態處於CER，而有5%呈可透析狀態由腸管吸收而運輸到肝的，在肝中滲入CER載體蛋白（apoprotein）後又經唾液酸結合，最後釋入血循環。在血循環中CER可視為銅的沒有毒性的代謝庫。細胞可以利用CER分子中的銅來合成含銅的酶蛋白，例如單胺氧化酶、抗壞血酸氧化酶等。
近年來另一研究結果認為CER起著抗氧化劑的作用。在血循環中CER的抗氧化活力可以防止組織中脂質過氧化物和自由基的生成，特別在炎症時具有重要意義。
CER也屬於一種急性時相反應蛋白。
臨床意義：血漿CER在感染、創傷和腫瘤時增加。其最特殊的作用在於協助Wilson病的診斷，即患者血漿CER含量明顯下降，而伴有血漿可透析的銅含量增加。大部分患者可有肝功能損害並伴有神經系統的症状，如不及時治療，此病是進行性和致命的，因此宜及時診斷，並可用銅螯合劑-青黴胺治療。血漿CER在營養不良、嚴重肝病及腎病症候群時亦往往下降。婦女妊娠期、口服避孕藥時其含量有明顯增加。
（九）轉鐵蛋白
轉鐵蛋白（transferrin，TRF，siderophilin）是血漿中主要的含鐵蛋白質，負責運載由消化管吸收的鐵和由紅細胞降解釋放的鐵。以TRF-Fe3+的複合物形式進入骨髓中，供成熟紅細胞的生成。
TRF分子量約7.7萬，為單鏈糖蛋白，含糖量約6%。TRF可逆地結合多價離子，包括鐵、銅、鋅、鈷等。每一分子TRF可結合兩個三價鐵原子。TRF主要由肝細胞合成，半壽期為7天。血漿中TRF的濃度受鐵供應的調節，在缺鐵狀態時，血漿TRF濃度上升，經鐵有效治療後恢復到正常水平。
臨床意義：血漿中TRF水平可用於貧血的診斷和對治療的監測。在缺鐵性的低血色素貧血中TRF的水平增高（由於其合成增加），但其鐵的飽和度很低（正常值在30%-38%）。相反，如果貧血是由於紅細胞對鐵的利用障礙（如再生障礙性貧血），則血漿中TRF正常或低下，但鐵的飽和度增高。在鐵負荷過量時，TRF水平正常，但飽和度可超過50%，甚至達90%。
TRF在急性時相反應中往往降低。因此在炎症、惡性病變時常隨著白蛋白、前白蛋白同時下降。在慢性肝疾病及營養不良時亦下降，因此可以作為營養狀態的一項指標。
妊娠及口服避孕藥或雌激素注射可使血漿TRF升高。
有免疫試劑盒供應抗體級標準品。用免疫擴散或濁度法檢測。正常成人參考值為2200-4000mg/L。新生兒為1300-2750mg/L。臨床評價時常同時測定血清鐵含量及TRF的鐵結合容量（TIBC），並可計算出的TRF鐵飽和度（%）。TRF亦可通過測定而間接計算估得，其計算方程式如下：
TRF（mg/L）=TIBC(μg/L)×0.70
（十）血紅素結合蛋白
血紅素結合蛋白（hemopexin,Hpx）分子量5.7萬，單鏈多肽，含糖量約22%。正常血漿中含量為500-1000μg/L，和游離血紅素有特異結合能力。它可配合結合珠蛋白對血紅蛋白進行處理。當廣泛溶血時，血漿結合珠蛋白耗竭，循環中游離的血紅蛋白可降解為珠蛋白和血紅素兩部分。血紅素不溶於水，可與Hpx結合成複合物而運輸到肝，分子中的鐵可被機體重新利用，卟啉環降解為膽紅素而由膽管排出。Hpx並不能與血紅蛋白結合，僅可與血紅素可逆地結合，而在血循環中反覆利用，這是機體有效地保存鐵的又一種方式，而避免血紅蛋白和血紅素從腎排出體外。
（十一）β2-微球蛋白
β2-微球蛋白（β2-microglobulin,BMG）分子量為11800，存在於所有有核細胞的表面，特別是淋巴細胞和腫瘤細胞，並由此釋放入血循環。它是細胞表面人類淋巴細胞抗原（HLA）的β鏈（輕鏈）部分（為一條單鏈多肽），分子內含一對二硫鍵，不含糖。半壽期約107分鐘，可透過腎小球，但尿僅有濾過量的1%，幾乎完全可由腎小管回收。
臨床意義：在腎功能衰竭、炎症及腫瘤時，血漿中濃度可升高。主要的臨床應用在於監測腎小管功能。特別用於腎移植後，如有排斥反應影響腎小管功能時，可出現尿中BMG排出量增加。在急性白血病和淋巴瘤有神經系統浸潤時，腦脊液中BMG可增高。因含量微，常用放射免疫方法測定，正常血漿BMG參考值為1.0-2.6μg/L，尿中0.03-0.37mg/d。
（十二）C-反應蛋白
在急性炎症病人血清中出現的可以結合肺炎球菌細胞壁C-多糖的蛋白質（1941年發現），命名為C-反應蛋白（C-reactiveprotein,CRP）。最早採用半定量的沉澱試驗，現在製備優質的抗血清，可以建立高靈敏度、高特異性、重複性好的定量測定方法。CRP是第一個被認為是急性時相反應蛋白的，在急性創傷和感染時其血濃度急劇升高。CRP由肝細胞所合成。
CRP含5個肽鏈亞單位，非共價地結合為盤形多聚體。分子量為11.5萬-14萬。電泳分布在慢γ區帶，有時可以延伸到β區帶。其電泳遷移率易受一些因素影響，如鈣離子及緩衝液的成分。
CRP不僅結合多種細胞、真菌及原蟲等體內的多糖物質，在鈣離子存在下，還可以結合卵磷脂和核酸。結合後的複合體具有對補體系統的激活作用，作用於C1q。CRP可以引發對侵入細胞的免疫調理作用和吞噬作用，而表現炎症反應。
臨床意義：作為急性時相反應的一個極靈敏的指標，血漿中CRP濃度在急性心肌梗死、創傷、感染、炎症、外科手術、腫癌浸潤時迅速顯著地增高，可達正常水平的2000倍。結合臨床病史，有助於隨訪病程。特別在炎症過程中，隨訪風濕病、系統性紅斑狼瘡、白血病等。
採用何種免疫化學檢測法，取決於各實驗室條件和對靈敏度、特異性的要求。免疫擴散、放射免疫、濁度法，以及酶標免疫測定方法均有實用價值。正常值：800-8000μg/L（免疫擴散或濁度法）。
（十三）其他血漿蛋白質
血漿脂蛋白系統將於第四章詳細介紹，免疫球蛋白及補體系統由臨床免疫學詳細介紹，凝血因子由臨床血液學詳細介紹，此處略去。此外，在血漿中還有一些蛋白質僅擇其特點，簡介如下：
1．α1-抗糜蛋白酶、間α胰蛋白酶抑制物處於α1、α2區帶間。前者分子量6.8萬，為急性時相反應蛋白之一；後者分子量16萬，可分裂為碎片，具有抑制蛋白酶的作用。
2．一些來源於胎盤的血漿蛋白質除具有激素作用的人類絨毛膜促性腺激素（分子量約4萬）及胎盤催乳素（lactogen）外，尚有妊娠相關血漿蛋白質（pregnancy-associatep lasmaprotein,PAPP-A分子量為75萬，PAPP-B分子量100萬左右）。妊娠特異β-球蛋白（SP）分子量約9萬，妊娠期升高，可作為妊娠指標及監測胎兒胎盤功能。
3．溶菌酶分子量約1.5萬。正常存在於細胞內的溶酶體及外分泌液（如唾液）中，有天然殺菌作用。由顆粒白細胞及單核細胞中產生，而不存在於淋巴細胞。因此在結核和單核細胞白血病中增高，電泳中可出現於γ區帶之後，此溶菌酶可從腎小球濾過，但多數被腎小管重吸收而在小管上皮細胞內分解。可用於腎小管功能的檢查。正常血清參考值為3.6-7.8mg/L。
4．癌胚抗原分子量近20萬的糖蛋白。在結腸、肺、胰腺、胃及乳腺惡性腫瘤時血漿中濃度可升高。特異性不高，但可用於手術後隨訪監測手術是否清除徹底及複發，亦可用於監測化療的進展情況。正常血漿濃度<2.5μg/L。
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