生物化學與分子生物學/酶的分子組成和化學結構

跳轉到: 導航, 搜索

生物化學與分子生物學

酶
- 酶的作用特點
- 酶的分類和命名
- 酶的分子組成和化學結構
- 酶的作用機理
- 酶促反應的動力學
- 酶在體內存在的幾種主要形式
- 參考:別構機制的模式

一、酶的分子組成

根據酶的組成成份，可分單純酶和結合酶兩類。

單純酶(simpleenzyme)是基本組成單位僅為胺基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定於它的蛋白質結構。脲酶、消化道蛋白酶、澱粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均屬此列。

結合酶(conjugatedenzyme)的催化活性，除蛋白質部分(酶蛋白apoenzyme)外，還需要非蛋白質的物質，即所謂酶的輔助因子(cofactors)，兩者結合成的複合物稱作全酶(holoenzyme)，即：

全酶	=酶　蛋　白	+　輔助因子
(結合蛋白質)	(蛋白質部分)	(非蛋白質部分)

酶的輔助因子可以是金屬離子，也可以是小分子有機化合物。常見酶含有的金屬離子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、(或Cu+)、Zn2+和Fe2+(或Fe3+)等。它們或者是酶活性的組成部分；或者是連接底物和酶分子的橋樑；或者在穩定酶蛋白分子構象方面所必需。小分子有機化合物是些化學穩定的小分子物質，其主要作用是在反應中傳遞電子、質子或一些基團，常可按其與酶蛋白結合的緊密程度不同分成輔酶和輔基兩大類。輔酶(coenzyme)與酶蛋白結合疏鬆，可以用透析或超濾方法除去；輔基(prostheticgroup)與酶蛋白結合緊密，不易用透析或超濾方法除去，輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結合的牢固程度不同，而無嚴格的界限。

現知大多數維生素(特別是B族維生素)是組成許多酶的輔酶或輔基的成分(見表2-1)。它們的化學結構式見生物氧化章。體內酶的種類很多，而輔酶(基)的種類卻較少，通常一種酶蛋白只能與一種輔酶結合，成為一種特異的酶，但一種輔酶往往能與不同的酶蛋白結合構成許多種特異性酶。酶蛋白在酶促反應中主要起識別底物的作用，酶促反應的特異性、高效率以及酶對一些理化因素的不穩定性均決定於酶蛋白部分。

表2-1　B族維生素及其輔酶形式

B族維生素	輔酶形式	主要作用
硫胺素(B1)	硫胺素焦磷酸酯(TPP)	α-酮酸氧化脫羧酮基轉換作用
硫辛酸	6,8-二硫辛酸	α-酮酸氧化脫羧
泛酸	輔酶A(CoA)	醯基轉換作用
核黃素(B2)	黃素單核苷酸(FMN) 黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)	氫原子轉移氫原子轉移
尼克醯胺(PP)	尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)	氫原子轉移氫原子轉移
吡哆素(B6)	磷酸吡哆醛	胺基酸代謝
生物素(H)	生物素	羧化作用
葉酸	四氫葉酸	「一碳基團」轉移
鈷胺素(B12)	5-甲基鈷銨素 5-脫氧腺苷鈷銨素	甲基轉移

二、酶的分子結構和活性中心

酶活性中心示意圖

圖2-1 酶活性中心示意圖

酶的分子中存在有許多功能基團例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但並不是這些基團都與酶活性有關。一般將與酶活性有關的基團稱為酶的必需基團(essentialgroup)。有些必需基團雖然在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空間結構的區域，該區域與底物相結合併將底物轉化為產物，這一區域稱為酶的活性中心(active center)，對於結合酶來說，輔酶或輔基上的一部分結構往往是活性中心的組成成分。

構成酶活性中心的必需基團可分為兩種，與底物結合的必需基團稱為結合基團(binding group)，促進底物發生化學變化的基團稱為催化基團(catalyticgroup)。活性中心中有的必需基團可同時具有這兩方面的功能。還有些必需基團雖然不參加酶的活性中心的組成，但為維持酶活性中心應有的空間構象所必需，這些基團是酶的活性中心以外的必需基團。

酶分子很大，其催化作用往往並不需要整個分子，如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶，使其肽鏈自N端開始逐漸縮短，當其原有的180個胺基酸殘基被水解掉120個後，剩餘的短肽仍有水解蛋白質的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽(棻麠絲楃?切斷，餘下部分也有酶的活性，足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關。

不同的酶有不同的活性中心，故對底物有嚴格的特異性。例如乳酸脫氫酶是具有立體異構特異性的酶，它能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應：

L(+)乳酸通過其不對稱碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個功能基團結合，故可受酶催化而轉變為丙酮酸。而D(-)乳酸由於桹H、桟OOH的空間位置與L(+)乳酸相反，與酶的三個結合基團不能完全配合，故不能與酶結合受其催化(圖2)。由此可見，酶的特異性不但決定於酶活性中心的功能基團的性質，而且還決定於底物和活性中心的空間構象，只有那些有一定的化學結構，能與酶的結合基團結合，而且空間構型又完全適應的化合物，才能作為酶的底物。

乳酸脫氫酶的立體異構特異性

圖2-2 乳酸脫氫酶的立體異構特異性

A、B、C分別為LDH活性中心的三個功能基團

但是，酶的結構不是固定不變的，有人提出酶分子(包括輔酶在內)的構型與底物原來並非吻合，當底物分子與酶分子相碰時，可誘導酶分子的構象變得能與底物配合，然後底物才能與酶的活性中心結合，進而引起底物分子發生相應化學變化，此即所謂酶作用的誘導契合學說(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已證明，酶在參與催化作用時發生了構象變化。

底物與酶相互作用的「誘導契合」模式圖