生物化學與分子生物學/酶的作用機理
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一、酶作用在於降低反應活化能
在任何化學反應中，反應物分子必須超過一定的能閾，成為活化的狀態，才能發生變化，形成產物。這種提高低能分子達到活化狀態的能量，稱為活化能。催化劑的作用，主要是降低反應所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，從而加速反應的進行。
酶能顯著地降低活化能，故能表現為高度的催化效率(圖2?)。例如前述的H2O2酶的例子，可以顯著地看出，酶能降低反應活化能，使反應速度增高千百萬倍以上。
圖2-4 非催化過程和催化過程自由能的變化
二、中間複合物學說
目前一般認為，酶催化某一反應時，首先在酶的活性中心與底物結合生成酶－底物複合物，此複合物再進行分解而釋放出酶，同時生成一種或數種產物，此過程可用下式表示：
上式中E代表酶，S代表底物，ES代表酶椀孜鋦春銜?中間產物)，P代表反應產物。由於ES的形成速度很快，且很不穩定，一般不易得到ES複合物存在的直接證據。但從溶菌酶結構的研究中，已製成它與底物形成複合物的結晶，並得到了X線衍射圖，證明了ES複合物的存在。
ES的形成，改變了原來反應的途徑，可使底物的活化能大大降低，從而使反應加速。
三、酶作用高效率的機理
詳細機制仍不太清楚，主要有下列四種因素：
1.趨近效應(approximation)和定向效應(oientation)
酶可以將它的底物結合在它的活性部位由於化學反應速度與反應物濃度成正比，若在反應系統的某一局部區域，底物濃度增高，則反應速度也隨之提高，此外，酶與底物間的靠近具有一定的取向，這樣反應物分子才被作用，大大增加了ES複合物進入活化狀態的機率(圖2-5)。
圖2-5 底物分子和酶活性中心上的一個催化基團在相互作用時的趨近效應
2.張力作用(distortion or strain)
底物的結合可誘導酶分子構象發生變化，比底物大得多的酶分子的三、四級結構的變化，也可對底物產生張力作用，使底物扭曲，促進ES進入活性狀態(圖2-6)。
圖2-6 酶的活性中心誘導契合使底物分子扭曲
3.酸鹼催化作用(acid-base catalysis)
酶的活性中心具有某些胺基酸殘基的R基團，這些基團往往是良好的質子供體或受體，在水溶液中這些廣義的酸性基團或廣義的鹼性基團對許多化學反應是有力的催化劑。
| 某些質子供體基團 | 某些受子體基團 |
| －COOH | -COO- |
| -NH+3 | -NH2 |
| -SH | -S- |
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4.共價催化作用(covalent catalysis)
某些酶能與底物形成極不穩定的、共價結合的ES複合物，這些複合物比無酶存在時更容易進行化學反應。
例如：無酶催化的反應 RX+H2O→ROH+Hx慢
有酶存在時 RX+E桹H→ROH+EX快
EX+H2O→E桹H+HX快
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