生物化學與分子生物學/蛋白質的二級結構
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蛋白質的二級結構(secondarystructure)是指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構象，不涉及側鏈部分的構象。
1.肽鍵平面(或稱醯胺平面，amide plane)。
Pauling等人對一些簡單的肽及胺基酸的醯胺等進行了X線衍射分析，得出圖1-2所示結構，從一個肽鍵的周圍來看，得知：
圖1-2 肽鍵平面示意圖
(1)
中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的N-C單鍵(0.147nm)短，而較一般C=N雙鍵(0.128nm)長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質介於單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質，因而不能旋轉，這就將固定在一個面之內。
(2)
肽鍵的C及N周圍三個鍵角之和均為360°，說明都處於一個面上，也就是說
六個原子基本上同處於一個平面，這就是肽鍵平面。肽鏈中能夠旋轉的只有α碳原子所形成的單鍵，此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵平面的位置關係，於是肽鍵平面成為肽鏈盤曲摺疊的基本單位。
(3) 肽鍵中的C-N既具有雙鍵性質，就會有順反不同的立體異構，已證實
處於反位(見圖1－3)。
圖1-3 反式肽單元和順式肽單元
2.蛋白質主鏈構象的結構單元
1)α-螺旋Pauling等人對α-角蛋白(α-keratin)進行了X線衍射分析，從衍射圖中看到有0.5～0.55nm的重複單位，故推測蛋白質分子中有重複性結構，並認為這種重複性結構為α-螺旋(α-helix)見圖1-4。
圖1-4 蛋白質分子的α-螺旋
α-螺旋的結構特點如下：
(1)多個肽鍵平面通過α-碳原子旋轉，相互之間緊密盤曲成穩固的右手螺旋。
(2)主鏈呈螺旋上升，每3.6個胺基酸殘基上升一圈，相當於0.54nm，這與X線衍射圖符合。
(3)相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C＝O和H桸形成許多鏈內氫健，即每一個胺基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C＝O之間形成氫鍵，這是穩定α-螺旋的主要鍵。
(4)肽鏈中胺基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α-螺旋的形成。酸性或鹼性胺基酸集中的區域，由於同電荷相斥，不利於α-螺旋形成；較大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸)集中的區域，也妨礙α-螺旋形成；脯氨酸因其α-碳原子位於五元環上，不易扭轉，加之它是亞胺基酸，不易形成氫鍵，故不易形成上述α-螺旋；甘氨酸的R基為H，空間佔位很小，也會影響該處螺旋的穩定。
2)β－片層結構Astbury等人曾對β－角蛋白進行X線衍射分析，發現具有0.7nm的重複單位。如將毛髮α-角蛋白在濕熱條件下拉伸，可拉長到原長二倍，這種α-螺旋的X線衍射圖可改變為與β－角蛋白類似的衍射圖。說明β－角蛋白中的結構和α-螺旋拉長伸展後結構相同。兩段以上的這種摺疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結構稱為β－片層(β－pleatedsheet)結構或稱β－摺疊(圖1－5)。
圖1-5 蛋白質分子中的β－片層結構
左：順向平行 右：逆向平行
β－片層結構特點是：
①是肽鏈相當伸展的結構，肽鏈平面之間摺疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。胺基酸殘基的R側鏈伸出在鋸齒的上方或下方。
②依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的C＝O與H梄形成氫鍵，使構象穩定。
③兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反平行的。即前者兩條鏈從「N端」到「C端」是同方向的，後者是反方向的。β－片層結構的形式十分樣，正、反平行能相互交替。
④平行的β－片層結構中，兩個殘基的間距為0.65nm；反平行的β－片層結構，則間距為0.7nm。
3)β－轉角
蛋白質分子中，肽鏈經常會出現180°的回折，在這種回折角處的構象就是β－轉角(β－turn或β－bend)。β－轉角中，第一個胺基酸殘基的C＝O與第四個殘基的N桯形成氫鍵，從而使結構穩定(圖1－6)。
圖1-6 蛋白質分子中的β－轉角
4)無規捲曲
沒有確定規律性的部分肽鏈構象，肽鏈中肽鍵平面不規則排列，屬於鬆散的無規捲曲(random coil)。
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