信號肽
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信號肽 signal peptide 某種分泌蛋白質及細胞膜蛋白質等，以前體物質多肽的形式合成，其N末端含有作為通過膜時之信號的胺基酸序列，這種胺基酸序列稱信號肽或信號序列（signal sequence）。由約15—25個胺基酸所組成，在N末端附近除有鹼性胺基酸外，還主要含疏水性胺基酸，特別是在其中部沒有帶電荷的胺基酸。在合成過程中前體物質多肽靠此序列與膜結合，接著形成膜結合型多核糖體，多肽鏈與其合成相平行地通過膜，並在通過膜時，由在存在膜上的肽酶將信號肽切斷而除掉。為了解釋動物細胞的分泌蛋白質通過細胞膜的機理而提出的信號學說（signal hypothesis），很受人們的重視。後果也發現了膜蛋白質的前體物質，而且已經知道在真核細胞和原核細胞中都存在，認為與蛋白質的局部分布有關。
信號肽的結構和功能
各種結合在膜上或越膜的蛋白其特點是利用導肽上的各種信息來到達目的地。然而在一個細胞器外被翻譯後再轉運的導肽與協同翻譯進入分泌途徑的導肽的作用是不同的，後者常稱為信號肽。
留在ER中，高爾基體中，質膜中或分泌到細胞外的蛋白它們與膜結合有一個明顯的共同特點。核糖體合成這些蛋白與ER結合，這樣新生蛋白能以共翻譯的形式轉運到ER中。
ER可以分成兩種類型：
(1)膜結合多體的稱為粗面內質網(rough ER,RER）為扁囊網；
(2)未結合多體的稱為滑面內質網（smooth ER），為小管網。
ER在細胞中特別突出，分泌蛋白的大分子都在ER上合成。
在RER上合成的蛋白質是從核糖體直接越過膜進入ER，然後，蛋白質從ER膜再轉運到高爾基體。導向它們的最終目的地。如溶酶體，或分泌胞，或質膜，如免疫球蛋白和多肽激素都是通過此途經分泌到細胞外。
導肽
又稱轉運肽(transit peptide)或導向序列(targeting sequence)，它是游離核糖體上合成的蛋白質的N-端信號。
導肽是新生蛋白N-端一段大約20～80個胺基酸的肽鏈, 通常帶正電荷的鹼性胺基酸(特別是精氨酸和賴氨酸)含量較為豐富, 如果它們被不帶電荷的胺基酸取代就不起引導作用，說明這些胺基酸對於蛋白質的定位具有重要作用。這些胺基酸分散於不帶電荷的胺基酸序列之間。轉運肽序列中不含有或基本不含有帶負電荷的酸性胺基酸，並且有形成兩性α螺旋的傾向。轉運肽的這種特徵性的結構有利於穿過粒線體的雙層膜。不同的轉運肽之間沒有同源性，說明導肽的序列與識別的特異性有關，而與二級或高級結構無太大關係。
導肽運送蛋白質時具有以下特點:①需要受體; ②消耗ATP; ③需要分子伴侶; ④要電化學梯度驅動; ⑤要信號肽酶切除信號肽; ⑥通過接觸點進入;⑦非摺疊形式運輸。
導肽結構和功能
翻譯後膜的插入依賴於前導順序。粒線體和葉綠體都能合成其本身的核酸和某些蛋白。粒線體只合成約10種細胞器蛋白，葉綠體合成20%的細胞器蛋白，細胞器蛋白是在細胞液中合成的，和通過游離的核糖合成胞液的蛋白方式相同，合成後再轉運到細胞器中。
進入粒線體或葉綠體的蛋白是要通過翻譯後加工，初始合成的前體要比成熟的蛋白長12-20aa，前導肽負責細胞器外膜的初始識別，導肽起始了前體蛋白和細胞器膜的相互作用。導肽穿越過膜後被細胞器的蛋白酶切下轉運繼續進行整個的蛋白都穿越過膜，或直到中部的順序導致轉運的停止。
輸入到粒線體或葉綠體的蛋白的導肽有很少的同源性。
導肽通常是疏水的。由非電負性胺基酸構成，中間夾有鹼性胺基酸，而沒有酸性胺基酸，羥基胺基酸含量高（特別是Ser），易形成雙親a螺旋輪。不同的前導順序缺乏同源性，這意味著和識別有關的信號不是一極結構，而是二極三極結構，或這一區域產生的特點。有一種可能是此前導肽形成一種雙親螺旋（amphiphilic helix），即帶電荷的基團在螺旋的一側，不帶電荷的在另一側。
前導肽含有作為細胞器蛋白定位所需的所有信息。導肽的這種能力可以通過構建入工蛋白來檢驗。將來自細胞器的導肽和位於胞液中的蛋白連接起來。具體方法是構建融合基因（fusion gere）然後翻譯成融合蛋白。
各種導肽通過這種實驗表現出具有獨立引導附著順序進入粒線體或葉綠體靶位點的功能。導肽加到小鼠胞液蛋白二氫葉酸還原酶（DHFR，dihydrofllate reductase)上，此DHFR就可變成定位於粒線體的蛋白。
導肽和轉運蛋白存在著獨立摺疊的結構域。如不改變附加上的順序，導肽必須能摺疊成一個適當的結構供細胞器表面受體識別。附加順序對識別不起作用。
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