三磷酸腺苷合酶

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三磷酸腺苷合酶ATP合酶,三磷酸腺苷酶(ATPase)的一種,在這裡並特指F類的FoF1ATP合酶(F Type FoF1 ATP Synthase)。它利用呼吸鏈產生的質子的電化學勢能,通過改變蛋白質的結構來進行ATP的合成。

ATP合酶
識別碼
EC編號 3.6.3.14
CAS號 9000-83-3
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目錄

分布

FoF1三磷酸腺苷合酶分子模型

通過使用電子顯微鏡蘑菇狀的F型ATP酶可以在真核細胞粒線體內膜和原核生物細胞膜上觀察到。

位置

在真核細胞中,ATP合酶存在於粒線體的內膜或,Fo亞單位存在於膜內,F1

結構

當前,原核生物的F型ATP酶的結構已經比較清楚了:

真核生物的F型ATP酶F1單元的種類的數量與原核生物相同、Fo單元的結構與原核生物相似,但是亞單位的數量不是很明了。

ATP合酶的反應

F1 單元催化以下ATP合成反應。

ATP \overrightarrow\longleftarrow ADP+Pi(磷酸

F1單元催化的反映是可逆的,在進行離子運輸時,進行ATP水解反應

Fo單元形成離子通道,質子可以從中通過:

H+in \overrightarrow\longleftarrow H+out

當質子利用電化學勢能通過Fo單元時,可以帶動和其連接的軸(γ亞單位),改變F1單元的結構,進而調節F1單元與ATP和ADP:Pi的結合能(Binding Energy),降低ATP生成的活化能,達到ATP合成的目的:

ADP + Pi + 3 H+out → ATP + 3 H+in
ATP合成的機制:ATP為紅色,ADP和磷酸為粉色,旋轉的γ亞基為黑色

ATP酶γ亞單位的旋轉

在ATP酶的酶學模型中,驗證其γ軸是否旋轉佔有重要地位,1997年,英國自然雜誌(vol. 386, pp. 299–302)刊了日本科學家題為"Direct observation of the rotation of F1-ATPase"的文章,報導了ATP合成酵素F1單元可以通過水解ATP造成γ亞單位(軸)的旋轉,並進行了單分子觀察和錄像、該論文證明了Paul D. Boyer的「ATP合酶的旋轉理論」。同年Paul D. Boyer,John E. Walker和Jens C. Skou因ATP合酶的研究獲得諾貝爾化學獎。

歴史

參考來源

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