生物化學與分子生物學/同工酶

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生物化學與分子生物學

酶
- 酶在體內存在的幾種主要形式
  - 酶原
  - 同工酶
  - 變構酶
  - 修飾酶
  - 多酶複合體

同工酶(isoenzyme)是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。這類酶存在於生物的同一種屬或同一個體的不同組織、甚至同一組織或細胞中。

現已發現有數種同工酶。如6磷酸葡萄糖脫氫酶、乳酸脫氫酶、酸性和鹼性磷酸酶、谷丙轉氨酶和穀草轉氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸酶、過氧化酶和膽鹼酯酶等。其中乳酸脫氫酶最為大家所熟悉，乳酸脫氫酶(LDH)有五種同工酶，它們的分子量在130，000～150，000範圍內，都由四個亞基組成。LDH的亞基可以分為兩型：骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。M、H亞基的胺基酸組成有差別，可用電泳分離。其免疫抗體無交叉反應。兩種亞基以不同比例組成五種四聚體即為一組LDH同工酶LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和LDH5(M4)。電泳時都移向正極，其速度以LDH1為最快，依次遞減，以LDH5為最慢。若用12M尿素或5M鹽酸胍溶液處理，M亞基和H亞基可以分開，但此時LDH無酶的活性。

LDH同工酶結構模式圖

圖2-18 LDH同工酶結構模式圖

LDH同工酶的兩種不同肽鏈是受不同基因控制產生的。不同類型的LDH同工酶在不同

人體某些組織中乳酸脫氫酶同工酶電泳示意圖

圖2-19人體某些組織中乳酸脫氫酶同工酶電泳示意圖

組織中的比例不同(圖2?9)，心肌中以LDH1及LDH2較為豐富，骨骼肌及肝中含LDH5及LDH4較多。這都與它們的生理功能關。LDH1和LDH2對乳酸親和力高，易使乳酸脫氫氧化生成丙酮酸，後者進一步氧化可釋放出能量供心肌活動的需要；LDH5與LDH4對丙酮酸的親和力高，而使它得氫還原成乳酸，這對保證肌肉在短暫缺氧時仍可獲得能量有關(見糖代謝章)。

在臨床檢驗方面，通過觀測病人血清中LDH同工酶的電泳圖譜，輔助診斷哪些器官組織發生病變，這遠較單純測定血清LDH總活性的方法敏感。例如，心肌受損病人血清LDH1含量上升，肝細胞受損者血清LDH5含量增高。