變構酶
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變構酶 allosteric enzyme 具有變構效應的酶。有些酶除了活性中心外，還有一個或幾個部位，當特異性分子非共價地結合到這些部位時，可改變酶的構象，進而改變酶的活性，酶的這種調節作用稱為變構調節(allosteric regulation)，受變構調節的酶稱變構酶(allosteric enzyme)，這些特異性分子稱為效應劑(effector)。變構酶分子組成，一般是多亞基的，分子中凡與底物分子相結合的部位稱為催化部位(catalytic site)，凡與效應劑相結合的部位稱為調節部位(regulatory site)，這二部位可以在不同的亞基上，或者位於同一亞基。
變構效應
變構效應迄今有三個定義。（1）天冬氨酸氨甲醯轉移酶是嘧啶核苷酸合成途徑初始階段的酶，但受到合成途徑最終產物胞苷三磷酸（CTP）的反饋抑制，這時CTP與底物是主體結構上不同的化合物（意為變構），因為抑制效應是由此所引起的（因情況不同亦有激活的），所以稱為變構效應。（2）乳糖一旦與乳糖操縱子的阻遏物結合，就會失去對操作基因的作用。認為這是由於乳糖結合後引起阻遏物的立體結構變化的緣故，所以稱乳糖的作用為變構效應。（3）如將上述天冬氨酸氨甲醯轉移酶的反應速度（或底物對酶的結合量）對底物濃度繪成圖，即可得如圖所示的S形曲線b。稱這種現象為底物調節型（homotropic）的變構效應。若與底物一起，加入負的效應物（例如CTP），那麼就會變成圖中c那樣的曲線；如果加入正的效應物（如AT-P），曲線就會轉變成圖中a那樣，這樣把因為加入效應物而使吸附曲線或反應曲線發生圖示那樣的變化現象，為代謝物調節型（heterotropic allosteric ef-fect）的變構效應。現在對變構效應，多意味著上述（3）的定義，代謝物調節型的變構效應對於說明代謝調節非常方便。變構效應得以表現是基於其酶的特殊性質，稱這種性質為變構性（allostery）。
在反饋抑制中是終產物抑制第一個酶的活性，終產物的分子機構顯然不同於酶的底物。所以，反饋抑制的作用機制不同於競爭性抑制作用。在競爭性抑制作用中，抑制物和酶的活性中心相結合。而在反饋抑制中，抑制物和酶的另一部位結合，導致酶的空間構象發生變化，降低乃至喪失催化活性。具有二個不同結合部位而又相互作用的蛋白質叫變構蛋白；引起結構變化的小分子叫變構效應物，具有反饋抑制效應的酶叫變構酶
變構酶:酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結合後導致酶分子發生構象改變，進而改變酶的活性狀態，稱為酶的別構調節，具有這種調節作用的酶稱別構酶 些酶分子除了具有活性中心（結合部位和催化部位）外，還存在一個特殊的調控部位，即變構中心。
變構中心雖然不是酶活性中心的組成部分，但它可以與某些化合物（稱為變構劑）發生非共價結合，引起酶分子構象的改變，對酶起到激活或抑制的作用。這類酶通常稱為變構酶
但現在在變構效應的定義中，一般僅意味著對應於（1）和（3）者，其對應於（2）者常不稱變構酶。最近又多指對應於（3）的定義。
機理
(1)一般變構酶分子上有二個以上的底物結合位點。當底物與一個亞基上的活性中心結合後，通過構象的改變，可增強其他亞基的活性中心與底物的結合，出現正協同效應(positivecooperative effect)。使其底物濃度曲線呈S形。即底物濃度低時，酶活性的增加較慢，底物濃度高到一定程度後，酶活性顯著加強，最終達到最大值Vmax(圖2-20)。 多數情況下，底物對其變構酶的作用都表現正協同效應，但有時，一個底物與一個亞基的活性中心結合後，可降低其他亞基的活性中心與底物的結合，表現負協同效應(negative cooperative effect)。如3-磷酸甘油醛脫氫酶對NAD+的結合為負協同效應。
(2)變構酶除活性中心外，存在著能與效應劑作用的亞基或部位，稱調節亞基(或部位)，效應劑與調節亞基以非共價鍵特異結合，可以改變調節亞基的構象，進而改變催化亞基的構象，從而改變酶活性。凡使酶活性增強的效應劑稱變構激活劑(allosteric activitor)，它能使上述S型曲線左移，飽和量的變構激活劑可將S形曲線轉變為矩形雙曲線(圖2?0)。凡使酶活性減弱的效應劑稱變構抑制劑(allosteric inhibitor)，能使S形曲線右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的變構抑制劑，而ADP、AMP為其變構激活劑。
(3)由於變構酶動力學不符合米－曼氏酶的動力學，所以當反應速度達到最大速度一半時的底物的濃度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示(圖2-20)。為了解釋變構酶協同效應的機制並推導出動力學曲線方程式，不少人曾提出各種模型，各有優缺點，
參看
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