酶動力學

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來源於大腸桿菌二氫葉酸還原酶 與它的兩個底物二氫葉酸(右)與和NADPH(左),兩個底物包裹於活性位點之中。蛋白質用帶狀圖來表示,其中α螺旋用紅色表示,β摺疊用黃色表示,而轉角用藍色表示。Generated from 7DFR.
反應速率將增加為底物濃度的增加,最終成為飽和在極高濃度的襯底。

酶動力學,又被稱為酶催化動力學酶反應動力學酵素動力學,是研究酶催化的化學反應速率的學科。酶動力學對於某一特定酶的研究,可以提供許多重要信息。如該種酶的催化機理、在代謝途徑中的作用、其在細胞中的活性如何被調控以及相關藥物和毒藥如何抑制其活性。

目錄

歷史

1902年,維克多·亨利(Victor Henri)提出了對酶動力學進行定量的理論,[1]但是由於忽略了溶液中氫離子濃度的影響,他的實驗結果無法驗證這一理論。在1909年,Peter Lauritz Sørensen提出了對數的pH尺度並引入「緩衝」這一概念後,[2]德國化學家Leonor Michaelis和他的加拿大博士後Maud Leonora Menten重複了Henri的實驗,實驗結果肯定了Henri所提出的方程。這一方程被稱為Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics,中文對應名稱為米氏方程[3]這一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所進一步發展,此二人所提出的動力學方程至今仍得到廣泛使用。[4]

多層基板的反應

多層基板的反應,後續複雜的速率方程描述如何襯底的約束,以及以何種順序。

化學機理

一個很重要的目的測量酶動力學是確定化學機制的一種酶反應,即該序列的化學步驟變換到基板產品。

酶抑制

酶抑制劑的研究人員認為,減少或取消酶活性。這些都是可逆 (即取消該抑制劑恢復酶活性) 或不可逆(即抑制劑永久失活酶)。

參看

參考文獻

  1. Henri,V.. Theorie generale de l'action de quelques diastases. Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris. 1902, 135: 916-919. 
  2. Sørensen,P.L.. Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen. Biochem. Z.. 1909, 21: 131-304. 
  3. Michaelis L., Menten M.. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Z.. 1913, 49: 333–369.  English translation Accessed 6 April 2007
  4. Briggs G. E., Haldane J. B. S.. A note on the kinetics of enzyme action. Biochem. J.. 1925, 19: 339–339. PMID 16743508. 

進階閱讀

外部連結

參考來源

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