米氏常數

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非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;競爭性抑制劑米氏常數增大而,最大反應速度不變。

Km:米氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數。

米氏常數-定義 k1 k3

E+S〈——〉ES〈——〉E+P

k2 k4

其中,E為酶,S為底物,P為產物,k1,k2,k3,k4為反應速率

Km=(k2+k3)/k1

米氏常數-意義

它的意義如下: 它的數值等於酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕,圖示以及公式推導。 它可以表示酶和底物之間的親和能力,Km值越大,親和能力越弱,反之亦然。 它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟:代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程,前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物,例如,EMP途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步,Km值最大的那一步反應就是,該酶也叫這條途徑的關鍵酶。 它可以用來判斷酶的最適底物,某些酶可以催化幾種不同的生化反應,叫多功能酶,其中Km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。 Km是一種酶的特徵常數,只與酶的種類有關而與酶的濃度無關,與底物的濃度也無關,這一點與Vm是不同的,因此,我們可以通過Km值來鑒別酶的種類。但是它會隨著反應條件(T、PH)的改變而改變。非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。

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