米氏常數
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非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；競爭性抑制劑米氏常數增大而，最大反應速度不變。
Km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。
米氏常數-定義 k1 k3
E+S〈——〉ES〈——〉E+P
k2 k4
其中，E為酶，S為底物，P為產物，k1，k2,k3,k4為反應速率
Km=（k2+k3）/k1
米氏常數-意義
它的意義如下： 它的數值等於酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕，圖示以及公式推導。 它可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然。 它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟：代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程，前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物，例如，EMP途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步，Km值最大的那一步反應就是，該酶也叫這條途徑的關鍵酶。 它可以用來判斷酶的最適底物，某些酶可以催化幾種不同的生化反應，叫多功能酶，其中Km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。 Km是一種酶的特徵常數，只與酶的種類有關而與酶的濃度無關，與底物的濃度也無關，這一點與Vm是不同的，因此，我們可以通過Km值來鑒別酶的種類。但是它會隨著反應條件（T、PH）的改變而改變。非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。
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