鈣調蛋白
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鈣調蛋白（calmodulin；CaM）一種能與鈣離子結合的蛋白質。鈣離子被稱為細胞內的第二信使，其濃度變化可調節細胞的功能，這種調節作用主要是通過鈣調素而實現的。鈣調素是一種分子量為16700的單鏈蛋白質，由148個胺基酸組成。等電點為4.3，是酸性蛋白質。不同生物來源的鈣調素，其胺基酸組成和順序或完全一樣，或僅有少許差異。它耐酸，耐熱，十分穩定。鈣調素和細胞內很多種酶的作用有關。在每個鈣調素分子內，有4個可與鈣離子結合的區域，它們的一級結構極為相似。細胞內鈣離子水平通常維持在10-7摩爾濃度左右。當外來的刺激使細胞內鈣離子的濃度瞬息間升高至10-6～10-5摩爾濃度時，鈣調素即與鈣離子結合，構象改變，螺旋度增加，成為活性分子，乃進而與酶結合，使之轉變成活性態。當鈣離子濃度低於10-6摩爾濃度時，鈣調素就不再與鈣離子結合，鈣調素和酶都復原為無活性態。因此，可以根據鈣離子濃度的變化來控制細胞內很多重要的生化反應。至1982年，已得到電鰻和雞的鈣調素cDNA克隆和雞的鈣調素基因克隆。根據前二者的核苷酸順序分析，得知儘管它們的差異較大，但由之推測出的胺基酸順序仍基本相同。在雞的天然基因中，測得7個內含子，基因總長為12kb。在細胞分裂周期中，和細胞癌變時，鈣調素基因的表達加強。
鈣調蛋白是真核生物細胞中的胞質溶膠蛋白，由148個胺基酸組成單條多肽,相對分子質量為16.7kDa。
鈣調蛋白的外形似啞鈴,有兩個球形的末端,中間被一個長而富有彈性的螺旋結構相連,每個末端有兩個Ca2 結構域,每個結構域可以結合一個Ca2 , 這樣,一個鈣調蛋白可以結合4個Ca2 ,鈣調蛋白與Ca2 結合後的構型相當穩定。在非刺激的細胞中鈣調蛋白與Ca2 結合的親和力很低；然而,如果由於刺激使細胞中Ca2 濃度升高時, Ca2 同鈣調蛋白結合形成鈣-鈣調蛋白複合物(calcium-calmodulin complex),就會引起鈣調蛋白構型的變化,增強了鈣調蛋白與許多效應物結合的親和力。
鈣調蛋白是一種鈣結合蛋白，存在於幾乎所有的真核細胞中。它的作用是對任何微量的鈣都能敏感地捕獲。鈣調蛋白只有在與Ca2+結合後才有活性。因此，激素可以通過影響細胞內Ca2+濃度變化來調控鈣調蛋白的活性。活性Ca2+.CaM複合物可以通過與靶酶作用方式調控代謝過程。即Ca2+.CaM複合物與靶酶，如磷酸二酯酶、蛋白激酶等作用，使靶酶構象發生變化（Ca2+作用結果）而活化，從而對代謝過程起調控作用。
是一種能與鈣結合而起著調節細胞功能作用的蛋白質。在真核生物中廣泛存在。與鈣結合後，CaM發生構型上的變化，成為一些酶的激活物。再與酶結合時，又引起酶的構型變化，使由非活性態轉為活性態，CaM-Ca2+成了這些酶作用時必不可缺的成分。CaM參與的生化反應很多，涉及不少關鍵性的酶，如：控制信息傳遞中，第二信使cAMP合成與分解的腺苷酸環化酶和磷酸二酯酶；在糖原合成與分解中能提供和儲存能量的磷酸化酶激酶和糖原合酶激酶，與蛋白質磷酸化及脫磷酸化有關蛋白激酶和蛋白磷酸解酶，能調節細胞內鈣離子濃度，起著鈣泵作用的Ca2+-ATPase，還有與平滑肌收縮有關的肌球蛋白輕鏈激酶等。CaM是由148個胺基酸組成的單鏈蛋白質，有四個Ca2+結合區，缺乏種屬和組織特異性。不同來源，包括動物、植物以及低級真核生物所得到的CaM的胺基酸組成及排列基本相同。另外肽鏈中沒有Cys和Pro-OH，因此在結構上有極大的靈活性。
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