胃蛋白酶原
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胃蛋白酶原，由泌酸腺的主細胞合成，在胃腔內經鹽酸或已有活性的胃蛋白酶作用變成胃蛋白酶，將蛋白質分解成膘、腖及少量多肽。該酶作用的最適pH為2，進入小腸後，酶活性喪失。胃酸
胃蛋白酶原是由主細胞合成的，並以不具有活性的酶原顆粒形式貯存在細胞內。當細胞內充滿酶原顆粒時，它對新的酶原的產生有負反饋作用。分泌入胃腔內的胃蛋白酶原在胃酸的作用下，從分子中分離出一個小分子的多肽，轉變為具有活性的胃蛋白酶。已激活的胃蛋白酶對胃蛋白酶原也有激活作用。
胃蛋白酶能水解食物中的蛋白質，它主要作用於蛋白質及多肽分子中含苯丙氨酸或酪氨酸的肽鍵上，其主要分解產物是腖，產生多肽或胺基酸較少。胃蛋白酶只有在酸性較強的環境中才能發揮作用，其最適pH為2。隨著pH的升高，胃蛋白酶的活性即降低，當pH升至6以上時，此酶即發生不可逆的變性。
出自A+醫學百科 「胃蛋白酶原」條目 http://cht.a-hospital.com/w/%E8%83%83%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6%E5%8E%9F 轉載請保留此連結
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